Pracownia Cytometrii

Kierownik: Katarzyna PIWOCKA

Zespół: Paulina PODSZYWAŁOW-BARTNICKA, Wioleta DUDKA-RUSZKOWSKA (doktorantka), Magdalena WOŁCZYK (doktorantka), Marta KOLBA (doktorantka), Łukasz BUGAJSKI, Agata KOMINEK, Agnieszka WESOŁOWSKA

Pracownia Cytometrii powstała w czerwcu 2010 roku w celu rozwoju i zapewnienia wysokiej klasy serwisu dotyczącego wieloparametrowej cytometrii. Obecnie Pracownia wyposażona jest w dwa cytometry przepływowe BD FACSCalibur, analizator BD LSR Fortessa, Cytometr kapilarny Guava easyCyte Merck Millipore, sorter komórkowy BD FACSAria oraz cytometr skaningowy iCys. Posiadana anapatura umożliwia najwyższej jakości wieloparametrową analizę cytometryczną. Pracownia posiada również własną hodowlę komórkową i zaplecze laboratoryjne.
W ramach działalności naukowej realizujemy granty badawcze z dziedziny biologii nowotworów. Szczególnie interesują nas prożyciowe szlaki sygnałowe aktywowane w komórkach nowotworowych, sprzyjające progresji choroby i nabywaniu oporności na terapię oraz poszukiwanie nowych, potencjalnych celów terapeutycznych.

Więcej informacji na stronie Pracowni: http://cytometry.nencki.gov.pl/

  • Cytometr BD FACSCalibur – wyposażony w laser 488 nm i czerwoną diodę 635 nm
  • Sorter komórkowy BD FACSAria – wyposażony w lasery 488, 635 nm i UV
  • Cytometr FACSCalibur – wyposażony w lasery 488 i 635 nm
  • Analizator LSR Fortessa – wyposażony w lasery 355, 405, 488, 635 nm
  • Cytometr kapilarny Guava easyCyte 8HT Merck Millipore – wyposażony w lasery 488 nm i 640 nm

    Działalność naukowa
     
  • badanie mechanizmów promujących progresję białaczek oraz nabywanie oporności na terapię

  • określenie roli szlaku sygnałowego PERK-eIF2a w rozwoju białaczek oraz oporności na imatinib

  • określenie znaczenia warunków mikrośrodowiska w aktywacji szlaków prożyciowych w białaczce

  • badanie udziału i roli miRNA w rearanżacji mikrośrodowiska komórek białaczkowych

  • określenie mechanizmu regulującego zaburzenia poziomu BRCA1 w białaczkach

  • poszukiwanie nowych potencjalnych celów terapeutycznych w komórkach białaczki


    Metody
     
  • Immunofenotypowanie;
  • analiza przeżywalności i różnych parametrów apoptozy;
  • analiza cyklu komórkowego, proliferacji i mitozy;
  • analiza uszkodzeń DNA;
  • analiza poziomu jonów Ca2+, potencjału błony mitochondrialnej i produkcji ROS;
  • znakowanie immunocytochemiczne białek wewnątrzkomórkowych i błonowych;
  • oznaczanie cytokin;
  • sortowanie komórek;
  • cytometryczna analiza szlaków sygnałowych;
  • szeroki zakres metod biologii komórki;
  • szeroki zakres metod biologii molekularnej;

inne, w zależności od potrzeb.

Wybrane publikacje

 

Podszywalow-Bartnicka P, Wolczyk M, Kusio-Kobialka M, Wolanin K, Skowronek K, Nieborowska-Skorska M, Dasgupta Y, Skorski T, Piwocka K. Downregulation of BRCA1 protein in BCR-ABL1 leukemia cells depends on stress-triggered TIAR-mediated suppression of translation. Cell Cycle. 2014;13(23):3727-41.

 

Cmoch A, Podszywalow-Bartnicka P, Palczewska M, Piwocka K, Groves P, Pikula S. Stimulators of mineralization limit the invasive phenotype of human osteosarcoma cells by a mechanism involving impaired invadopodia formation. PLoS One. 2014 Oct 14;9(10):e109938.

 

Mikuła-Pietrasik J, Sosińska P, Janus J, Rubiś B, Brewińska-Olchowik M, Piwocka K, Książek K. Bystander senescence in human peritoneal mesothelium and fibroblasts is related to thrombospondin-1-dependent activation of transforming growth factor-beta 1. Int J Biochem Cell Biol. 2013 Sep;45(9):2087-96.


Kusio-Kobialka M, Dudka-Ruszkowska W, Ghizzoni M, Dekker FJ, Piwocka K. Inhibition of PCAF by anacardic acid derivative leads to apoptosis and breaks resistance to DNA damage in BCR-ABL-expressing cells. Anticancer Agents Med Chem. 2013 Jun;13(5):762-7.


Kusio-Kobialka M, Podszywalow-Bartnicka P, Peidis P, Glodkowska-Mrowka E, Wolanin K, Leszak G, Seferynska I, Stoklosa T, Koromilas AE, Piwocka K. The PERK-eIF2alpha; phosphorylation arm is a pro-survival pathway of BCR-ABL signaling and confers resistance to imatinib treatment in chronic myeloid leukemia cells. Cell Cycle. 2012 Nov 1;11(21):4069-78.


Kusio-Kobialka M, Wolanin K, Podszywalow-Bartnicka P, Sikora E, Skowronek K, McKenna SL, Ghizzoni M, Dekker FJ, Piwocka K. Increased acetylation of lysine 317/320 of p53 caused by BCR-ABL protects from cytoplasmic translocation of p53 and mitochondria-dependent apoptosis in response to DNA damage. Apoptosis. 2012 Sep;17(9):950-63.