PRACOWNIA BIAŁEK MOTORYCZNYCH

Kierownik: Andrzej A. Kasprzak

 

Stopnie/Tytuły naukowe
2013 Profesor Nauk Biologicznych, nominowany przez Prezydenta Polski, Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego, PAN
1997 Habilitacja, Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego, PAN
1979 Doktorat, Chemia, Politechnika Wrocławska
1971 Magister, Chemia Fizyczna, Politechnika Wrocławska

 

Praca post-doktorancka
1980-1981 University of Illinois at Urbana-Champaign, Department of Biochemistry, USA, prof. Gregorio Weber

 

Przebieg pracy naukowej
2013 Profesor, Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego, PAN
1998-obecnie Kierownik Pracowni Białek Motorycznych, Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego, PAN
1992-1997 Chargé de Recherche 1ère Classe; Centre National de la Recherche Scientifque, CRBM, Montpellier, Francja
1984-1989 Research Assistant Professor, University of California, San Francisco, Stany Zjednoczone

 

Nagrody i wyróżnienia
2010 Nagroda Polskiej Akademii Nauk za osiągnięcia naukowe zespołu kierowanego przez Andrzeja Kasprzaka

Zespół: Beata Kliszcz (PhD student), Karolina Podsiadło (po prawej stronie fotografii jest Katarzyna Mańko)

Profil badań

Białka motoryczne, zwane też motorami molekularnymi, są cząsteczkami, które wykazują zdolność cyklicznego przekształcania energii chemicznej uzyskiwanej z hydrolizy adenozynotrifosforanu (ATP) w pracę mechaniczną. Generacja ruchu następuje, gdy cząsteczka białka motorycznego jest związana z wydłużonym polimerem białkowym, takim jak mikrotubula lub aktyna. Oprócz struktury samego motoru, ważnym czynnikiem w jego funkcjonowaniu jest struktura toru, po którym przenosi on swoje ładunki, tj. mikrotubul lub aktyny. Oddziaływania motorów z tymi polimerami zależą nie tylko od ich ogólnej struktury, ale również od lokalnych modyfikacji potranslacyjnych tubuliny. Takie modyfikacje są wykrywane i "interpretowane" przez białka motoryczne, MAP-y i inne białka tworzące cytoszkielet i noszą nazwę "kodu tubulinowego". Proces wykrywania i zmiany właściwości białek w zależności od znalezionych na mikrotubuli znaków (sygnałów) stanowi ogólny i  ważny mechanizm wykrywania i wykorzystania informacji zawartej w mikrotubulach.


Aktualnie realizowane tematy/zadania badawcze:


Ładunkiem białka motorycznego kinezyny-1 są zazwyczaj pęcherzyki lub organelle, które są transportowane wzdłuż mikrotubul. W pewnych warunkach ładunkiem kinezyny-1 może być również inna mikrotubula, co prowadzi do generacji ruchu pomiędzy dwiema mikrotubulami (ang. MT-MT sliding).  Taka reorganizacja mikrotubul była obserwowana podczas niektórych procesów komórkowych, lecz nie była badana in vitro, a mechanizm tego procesu nie jest opisany. Nasze badania skupiają się na uzyskaniu szczegółowego opisu slidingu MT-MT oraz zbadaniu wpływu modyfikacji potranslacyjnych tubuliny, takich jak detyrozynacja i glutamylacja na ten proces. Spodziewamy się, że w przyszłości te badania będą rozszerzone na badania MT-MT sliding w neuronach ssaków.  W celu osiągnięcia tych celów łączymy inżynierię białkową z klasyczną biochemią, mikroskopią fluorescencyjną i mikroskopią całkowitego wewnętrznego odbicia (TIRF).

 

Wybrane publikacje

 

Szczęsna E., Kasprzak A. A. (2012) The C-terminus of kinesin-14 Ncd is a crucial component of the force generating mechanism. FEBS Letters, 586: 854-858.

 

Braun M., Lansky Z., Bajer S., Fink G., Kasprzak A. A., Diez S. (2013) The  human  kinesin-14 HSET tracks the tips of growing microtubules in vitro. Cytoskeleton, 70: 515-521.

 

Nitzsche B., Vilfan A., Dudek E., Hajdo L., Kasprzak A. A., Diez S. (2016) The working stroke of the kinesin-14, ncd, comprises at least two substeps of different direction. Proc Natl Acad Sci USA, 113: E6582-E6589.

 

Szczęsna E., Kasprzak A. A. (2016) Insights into the process of EB1-dependent tip-tracking of kinesin-14 Ncd. The role of the microtubule. Eur J Cell Biol, 95: 521–530.

 

Szkop M., Kliszcz B., Kasprzak A.  A. (2018) A simple and reproducible protocol of glass surface silanization for TIRF microscopy imaging. Anal Biochem, 549: 119-123.